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알츠하이머, 루게릭…난치병 치료 가능성 열렸다

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알츠하이머, 루게릭…난치병 치료 가능성 열렸다

2012.03.18 00:00
스티븐 호킹, 로널드 레이건, 무하마드 알리, 그리고 얼마 전 세상을 떠난 김근태 의원. 이들은 루게릭 병이나 알츠하이머, 파킨슨 병처럼 치료가 어려운 신경 퇴행성 질환을 앓았다. 최근 해외 연구진이 이런 신경 퇴행성 질환을 일으키는 아밀로이드 단백질의 소중합체 구조를 밝혀 난치병 치료에 새로운 가능성을 열어 주목받고 있다. 미국 캘리포니아대 데이비드 아이젠버그 박사팀은 장기나 혈관에 뭉쳐 덩어리가 되는 아밀로이드 단백질 소중합체 구조를 밝혔다고 최근 밝혔다. 아밀로이드 단백질 때문에 생기는 응집 현상은 소중합체들 간에 상호 작용이 일어나는 과정에서 발생한다고 알려져 있다. 인체에 치명적인 질환을 일으키는 아밀로이드 단백질은 20여 종 정도. 연구팀은 2005년 아밀로이드 단백질의 응집 구조를 원자 수준으로 밝힌 바 있다. 하지만 지금까지는 아밀로이드 단백질이 응집하도록 만드는 단백질 소중합체에 대해서는 상호작용 과정은 물론 그 구조조차 정확하게 밝혀지지 않았다. 연구팀은 αB-크리스탈린을 로제타 스톤 알고리즘이라는 단백질 결합 확인 방법을 이용해 분석했다. αB-크리스탈린은 눈의 수정체를 구성하는 단백질로 아밀로이드 단백질로 변할 수 있다. 연구팀은 αB-크리스탈린를 만드는 아미노산 중 11개가 아밀로이드 단백질을 만드는 소중합체로 변할 수 있다는 사실과 이 아미노산들이 만드는 소중합체의 고해상도 3차원 구조를 밝혀냈다. 연구에 참여한 캘리포니아대 박지용 연구원은 “이번에 밝혀진 소중합체 구조가 다른 아밀로이드 단백질 소중합체에서도 나타나는지 확인할 필요가 있지만, 이번 연구결과는 아밀로이드 단백질이 만들어지는 과정을 이해하는데 중요한 정보를 제공할 것”이라고 말했다. 이 연구는 ‘사이언스’ 9일자에 게재됐다.

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